PRODUÇÃO DE LIPASE POR FERMENTAÇÃO SEMI-SÓLIDA

Resumo

Os resultados da imobilização da lipase de Thermomyces lanuginosus em Purolite C18 demonstraram a eficácia do método, com um rendimento de imobilização de aproximadamente 50%. A atividade específica da lipase imobilizada foi cerca de quatro vezes maior na forma não modificada. Em termos de termoestabilidade, o biocatalisador Purolite-TLL-PEI apresentou o menor valor de kd, sendo cerca de 82,4%inferior aos demais biocatalisadores. Na reação de hidrólise, a Purolite-TLL destacou-se em relação aos outros biocatalisadores. Nos testes de esterificação, a Purolite-TLL mostrou maior eficiência na conversão de álcoois de menor massa molecular, enquanto a Purolite-TLL-PEI apresentou desempenho semelhante nos outros casos. Assim, a pesquisa evidenciou que as modificações físico-químicas em lipases imobilizadas afetam diretamente suas propriedades catalíticas e a estabilidade dos biocatalisadores. No entanto, os efeitos dessas modificações exigem uma análise empírica detalhada.